Resolveram um mistério que poderá abrir portas para novos tratamentos da doença de Alzheimer. Dessa equipa internacional e multidisciplinar fez parte Afonso Duarte, um investigador português actualmente a trabalhar no Instituo de Tecnologia Química e Biológica da Universidade NOVA de Lisboa. O estudo foi publicado recentemente na prestigiada revista Cell
Proteínas como a Hsp90 possuem um papel muito importante no controlo de qualidade das células. A Hsp90 ajuda outras proteínas a obter a sua estrutura tridimensional e a eliminar aquelas proteínas que por algum problema não o conseguem fazer. Perturbações na actividade da Hsp90 estão na origem de diversos tipos de cancros, fibrose cística e doenças neurodegenerativas. No entanto o mecanismo de ação da Hsp90 ainda é um dos grandes mistérios relacionados com o controlo de qualidade celular.
Recentemente foram encontrados indícios que a Hsp90 poderia estar envolvida na estabilidade e alterações de estrutura da proteína Tau, uma das ligadas ao aparecimento de agregados proteicos que levam ao decaimento das células neuronais, estando na origem da doença de Alzheimer.
Durante anos estudou-se qual o mecanismo celular que permite à proteína Hsp90 seleccionar outras proteínas para degradação e interação ocorre. Esta descrição forneceria informações vitais para o desenvolvimento de novas terapias e de medicamentos para doenças como o Alzheimer, fibrose cística e cancro.
O estudo apresentado a semana passada na revista Cell (“Hsp90-Tau Complex Reveals Molecular Basis for Specificity in Chaperone Action” [1]) identificou pela primeira vez que a proteína Hsp90 possui um sistema de reconhecimento (tipo leitor código de barras) bastante seletivo para identificar proteínas dentro da célula.
Paralelamente, os investigadores perceberam agora como a Tau interage com Hsp90. Esta informação é fundamental para perceber o mecanismo de formação dos depósitos proteicos que se acumulam nos neurónios e que estão na origem da doença de Alzheimer. Esta informação é fundamental para o desenvolvimento de novas terapias. No entanto, mais investigação é necessária nesse sentido.
A interação entre a Hsp90 e Tau foi estudada recorrendo a uma combinação de tecnologias (Ressonância Magnética Nuclear, Small Angle X-ray Scattering e Modelação Molecular) que permitiram caracterizar a estrutura e dinâmica do complexo a nível atómico.
Recentemente foram encontrados indícios que a Hsp90 poderia estar envolvida na estabilidade e alterações de estrutura da proteína Tau, uma das ligadas ao aparecimento de agregados proteicos que levam ao decaimento das células neuronais, estando na origem da doença de Alzheimer.
Durante anos estudou-se qual o mecanismo celular que permite à proteína Hsp90 seleccionar outras proteínas para degradação e interação ocorre. Esta descrição forneceria informações vitais para o desenvolvimento de novas terapias e de medicamentos para doenças como o Alzheimer, fibrose cística e cancro.
O estudo apresentado a semana passada na revista Cell (“Hsp90-Tau Complex Reveals Molecular Basis for Specificity in Chaperone Action” [1]) identificou pela primeira vez que a proteína Hsp90 possui um sistema de reconhecimento (tipo leitor código de barras) bastante seletivo para identificar proteínas dentro da célula.
Paralelamente, os investigadores perceberam agora como a Tau interage com Hsp90. Esta informação é fundamental para perceber o mecanismo de formação dos depósitos proteicos que se acumulam nos neurónios e que estão na origem da doença de Alzheimer. Esta informação é fundamental para o desenvolvimento de novas terapias. No entanto, mais investigação é necessária nesse sentido.
A interação entre a Hsp90 e Tau foi estudada recorrendo a uma combinação de tecnologias (Ressonância Magnética Nuclear, Small Angle X-ray Scattering e Modelação Molecular) que permitiram caracterizar a estrutura e dinâmica do complexo a nível atómico.
Fonte: http://www.cienciahoje.pt/index.php?oid=58431&op=all
Joana Nunes
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